Сходную функцию физической защиты выполняют структурные белки, из которых состоят клеточные стенки некоторых протистов (например, зеленой водоросли хламидомонады) и капсидов вирусов.

К физическим защитным функциям белков можно отнести способность крови свертываться, что обеспечивает белок фибриноген , содержащийся в плазме крови. Фибриноген бесцветен; когда кровь начинает свертываться, он расщепляется ферментом [[тро после расщепления образуется мономер - фибрин , который, в свою очередь, полимеризуется и выпадает в белыми нитями). Фибрин, выпадая в осадок, делает кровь не жидкой, а студенистой. В процессе свертывания крови основополагающим белком - после того, как он образовал осадок, из нитей фибрина и эритроцитов при сжатии фибрина образует прочный красный тромб .

Химическая защитная функция

К защитным белкам иммунной системы относятся также интерфероны . Эти белки производят клетки, зараженные вирусами. Их воздействие на соседине клетки обеспечивает противовирусную устойчивость, блокируя в клетках-мишенях размножение вирусов или сборку вирусных частиц. Интерфероны обладают и иными механизмами действия, например, влияют на активность лимфоцитов и других клеток иммунной системы.

Активная защитная функция

Белковые яды животных

Белки могут служить также для защиты от хищников или нападения на добычу. Такие белки и пептиды содержатся в ядах большинства животных (например, змей, скорпионов, стрекающих и др.). Содержащиеся в ядах белки имеют различные механизмы действия. Так, яды гадюковых змей часто содержат фермент фосфолипазу , который вызывает разрушение клеточных мембран и, как следствие, гемолиз эритроцитов и геморрагию . В яде аспидов преобладают нейротоксины ; например, в яде крайтов содержатся белки α-бунгаротоксин (блокатор никотиновых рецепторов ацетилхолина и β-бунгаротоксин(вызывает постоянное выделение ацетилхолина из нервных окончаний и тем самым истощение его запасов); совместное действие этих ядов вызывает смерть от паралича мышц.

Бактериальные белковые яды

Бактериальные белковые яды - ботулотоксин , токсин тетаноспазмин, вырабатываемый возбудителями столбняка , дифтерийный токсин возбудителя дифтерии , холерный токсин . Многие из них являются смесью нескольких белков с разных механизмом действия. Некоторые бактериальные токсины белковой природы являются очень сильными ядами; компоненты ботулотоксина - наиболее ядовитое из известных природных веществ.

Токсины патогенных бактерий рода Clostridium , видимо, требуются анаэробным бактериям для воздействия на весь организм в целом, чтобы привести его к смерти - это дает бактериям «безнаказанно» питаться и размножаться, а уже сильно увеличив свою популяцию покидать организм в виде спор.

Биологическое значение токсинов многих других бактерий точно не известно.

Белковые яды растений

У растений в качестве ядов обычно используются вещества небелковой природы (алкалоиды , гликозиды и др.). Однако у растений встречаются и белковые токсины. Так, в семенах клещевины (растения семейства молочайные) содержится белковых токсин рицин . Этот токсин проникает в цитоплазму клеток кишечника, и его ферментативная субъединица, воздействуя на рибосомы , необратимо блокирует трансляцию .

Ссылки

Wikimedia Foundation . 2010 .

Смотреть что такое "Защитная функция белков" в других словарях:

У этого термина существуют и другие значения, см. Белки (значения). Белки (протеины, полипептиды) высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа аминокислот. В живых организмах… … Википедия

Кристаллы различных белков, выращенные на космической станции «Мир» и во время полётов шаттлов НАСА. Высокоочищенные белки при низкой температуре образуют кристаллы, которые используют для получения модели данного белка. Белки (протеины,… … Википедия

I Кожа (cutis) сложный орган, являющийся наружным покровом тела животных и человека, выполняющий разнообразные физиологические функции. АНАТОМИЯ И ГИСТОЛОГИЯ У человека площадь поверхности К. равна 1,5 2 м2 (в зависимости от роста, пола,… … Медицинская энциклопедия

Жидкая ткань, циркулирующая в кровеносной системе человека и животных; обеспечивает жизнедеятельность клеток и тканей и выполнение ими различных физиологических функций. Одна из основных функций К. транспорт газов (O2 от органов… …

ПЕЧЕНЬ - (Нераг), крупная дольчатая железа животного организма, участвующая в процессах пищеварения, обмена веществ, кровообращения, поддержания постоянства внутр. среды организма. Располагается в передней части брюшной полости непосредственно за… …

I Желудок расширенный отдел пищеварительного тракта, в котором осуществляется химическая и механическая обработка пищи. Строение желудка животных. Различают железистый, или пищеварительный, Ж., в стенках которого содержатся… … Большая советская энциклопедия

КРОВЬ - Микроскопическая картина крови — крупного рогатого скота, верблюда, лошади, овцы, свиньи, собаки. Микроскопическая картина крови — крупного рогатого скота (I>>), верблюда (II), лошади (III), овцы (IV), свиньи (V), собаки (VI): 1 —… … Ветеринарный энциклопедический словарь

Нормальная (систематическая) анатомия человека раздел анатомии человека, изучающий строение «нормального», то есть здорового тела человека по системам органов, органам и тканям. Орган часть тела определённой формы и конструкции,… … Википедия

I (sanguis) жидкая ткань, осуществляющая в организме транспорт химических веществ (в т.ч. кислорода), благодаря которому происходит интеграция биохимических процессов, протекающих в различных клетках и межклеточных пространствах, в единую систему … Медицинская энциклопедия

В живых организмах выполняют множество важных функций. Поэтому в организмах существует множество различных белков.

Ферментативная функция белков заключается в том, что они служат катализаторами различных химических реакций, протекающих в организме. Ферментативную функцию по-другому называют каталитической. При катализе происходит ускорение химических реакций, причем это ускорение может быть даже в миллионы раз.

Белков-ферментов тысячи, каждый из них обслуживает свою химическую реакции или группу схожих реакций. По типу обслуживаемых реакций ферменты делят на классы. Например, оксидоредуктазы катализируют окислительно-восстановительные реакции, гидролазы обеспечивают гидролиз химических связей и т. д. Реакцию катализирует не вся молекула фермента, а только ее так называемый активный центр. Он включает часть молекулы, которая связывает субстрат (молекулу, которая подвергается превращению), и несколько аминокислот (часто не вместе расположенных), которые обеспечивают саму реакцию.

Белки выполняют структурную функцию . Они входят в состав клеточных мембран и органоидов, межклеточного вещества (белки коллаген и эластин), волос, ногтей и т. п. (кератин).

Двигательная функция белков заключается в сокращении мышц (актин и миозин), обеспечении движения клеток, их ресничек и жгутиков.

Существуют белки, которые обеспечивают перенос различных веществ как внутри клетки, так и по всему организму. Такие белки обеспечивают транспортную функцию . Они легко связываются с субстратом, когда его концентрация высока, и легко высвобождают его при низкой концентрации. К транспортным белкам относится гемоглобин. В легких он связывает кислород и высвобождает углекислый газ, а в тканях наоборот.

Ряд белков, входящих в состав мембран клеток, обеспечивают транспорт малых молекул через мембрану. Такой транспорт может быть как пассивным (белки-каналы), так и активным (белки-переносчики).

Регуляторная и сигнальная функции белков разнообразны. Многие внутриклеточные процессы (клеточный цикл, транскрипция и трансляция, активация или подавление активности других белков и т. д.) регулируются белками.

Многие гормоны - это белки, переносимые кровью. Когда гормон связывается с определенным рецептором, то клетка получает сигнал, в результате чего в ней запускается ответная реакция. Гормоны регулируют концентрации веществ, процесс роста, период размножения и др.

Клетки взаимодействуют между собой посредством сигнальных белков, которые передаются через межклеточное вещество. Например, такие сигналы могут стимулировать или подавлять рост клеток. Таким образом обеспечивается согласованность работы клеток той или иной системы органов.

Выделяют рецепторную функцию белков . Белки-рецепторы могут находиться как в цитоплазме, так и в мембранах. Когда на рецептор действует химическое вещество или физический стимул (свет, давление и др), то он изменяется. Это изменение молекулы передается в другие части клетки, посредством катализа определенной реакции, прохождения ионов или связывания молекул-посредников.

Защитная функция белков также весьма разнообразна. Коллаген и кератин обеспечивают не только структурную функцию, но и физическую защиту организма. Также физически организм защищают фибриногены и тромбины, свертывающие кровь в местах ранения (контакта с воздухом).

Белки обеспечивают химическую защиту, связывая и расщепляя чужеродные токсины или вырабатывая свои (для защиты от других организмов).

Защитными белками являются антитела, которые обезвреживают микроорганизмы и чужеродные белки. Так белки обеспечивают иммунную защита.

Если в организме возникает дефицит углеводов и жиров, то белки, распадаясь до конечных продуктов, могут выполнять энергетическую функцию .

Белки могут запасаться как источник энергии и источник аминокислот (например, в яйцеклетках). Это запасающая функция белков .

Защитные белки

Защитные белки позволяют уберечь организм от вторжения атакующих его бактерий, вирусов и от проникновения чужеродных белков (обобщенное название чужеродных тел – антигены).

Роль защитных белков выполняют иммуноглобулины (другое их название – антитела), они распознают антигены, проникшие в организм, и прочно связываются с ними.

В организме млекопитающих, включая человека, есть пять классов иммуноглобулинов: M, G, A, D и E, их структура, как следует из названия, глобулярная, кроме того, все они построены сходным образом. Молекулярная организация антител показана на слайде на примере иммуноглобулина класса G. Молекула содержит четыре полипептидные цепи, объединенные тремя дисульфидными мостиками S-S (на слайде они показаны с утолщенными валентными связями и крупными символами S ), кроме того, каждая полимерная цепь содержит внутрицепные дисульфидные перемычки .

Две большие полимерные цепи (выделены синим цветом) содержат 400–600 аминокислотных остатков.

Две другие цепи (выделены зеленым цветом) почти вдвое короче, они содержат приблизительно 220 аминокислотных остатков. Все четыре цепи расположены таким образом, что концевые H 2 N-группы направлены в одну сторону.

После контакта организма с чужеродным белком (антигеном), клетки иммунной системы начинают вырабатывать иммуноглобулины (антитела), которые накапливаются в сыворотке крови. На первом этапе основную работу совершают участки цепей, содержащие концевые H 2 N (на рис. 27 соответствующие участки отмечены светло-синим и светло-зеленым цветом). Это области захвата антигенов. В процессе синтеза иммуноглобулина эти участки формируется таким образом, чтобы их строение и конфигурация максимально соответствовали структуре приблизившегося антигена (как ключ к замку, подобно ферментам, но задачи в данном случае иные). Таким образом, для каждого антигена в качестве иммунного ответа создается строго индивидуальное антитело. Столь «пластично» изменять строение в зависимости от внешних факторов, помимо иммуноглобулинов, не может ни один известный белок. Ферменты решают задачу структурного соответствия реагенту иным путем – с помощью гигантского набора разнообразных ферментов в расчете на все возможные случаи, а иммуноглобулины каждый раз заново перестраивают «рабочий инструмент». Сверх того, шарнирный участок иммуноглобулина обеспечивает двум областям захвата некоторую независимую подвижность, в результате молекула иммуноглобулина может «найти» сразу два наиболее удобных для захвата участка в антигене с тем, чтобы его надежно зафиксировать, это напоминает действия ракообразного существа.

Далее включается цепь последовательных реакций иммунной системы организма, подключаются иммуноглобулины других классов, в результате происходит дезактивация чужеродного белка, а затем уничтожение и удаление антигена (постороннего микроорганизма или токсина).

После контакта с антигеном максимальная концентрация иммуноглобулина достигается (в зависимости от природы антигена и индивидуальных особенностей самого организма) в течение нескольких часов (иногда нескольких дней). Организм сохраняет память о таком контакте, и при повторной атаке таким же антигеном иммуноглобулины накапливаются в сыворотке крови значительно быстрее и в большем количестве – возникает приобретенный иммунитет.

Приведенная классификация белков носит в определенной степени условный характер, например белок тромбин, упомянутый среди защитных белков, по существу представляет собой фермент, катализирующий гидролиз пептидных связей, то есть, относится к классу протеаз.

К защитным белкам часто относят белки змеиного яда и токсичные белки некоторых растений , поскольку их задача – уберечь организм от повреждений.

Есть белки, функции которых настолько уникальны, что это затрудняет их классификацию. Например, белок монеллин, содержащийся в одном из африканских растений, – очень сладкий на вкус, он стал предметом изучения как нетоксичное вещество, которое может быть использовано вместо сахара для предотвращения ожирения. Плазма крови некоторых антарктических рыб содержит белки со свойствами антифриза, который предохраняет кровь этих рыб от замерзания.

Защитными свойствами обладают белки свёртывающей системы крови , например фибриноген, тромбин. Они участвуют в формировании тромба, который закупоривает повреждённый сосуд и препятствует потере крови.

5 Сократительные и двигательные белки придают организму способность сокращаться, изменять форму и перемещаться, прежде всего, речь идет о мышцах. 40% от массы всех белков, содержащихся в мышцах, составляет миозин (mys, myos, греч . – мышца). Его молекула содержит одновременно фибриллярную и глобулярную часть.

Такие молекулы объединяются в крупные агрегаты, содержащие 300–400 молекул.

При изменении концентрации ионов кальция в пространстве, окружающем мышечные волокна, происходит обратимое изменение конформации молекул – изменение формы цепи за счет поворота отдельных фрагментов вокруг валентных связей. Это приводит к сокращению и расслаблению мышц, сигнал для изменения концентрации ионов кальция поступает от нервных окончаний в мышечных волокнах. Искусственное сокращение мышц можно вызвать действием электрических импульсов, приводящих к резкому изменению концентрации ионов кальция, на этом основана стимуляция сердечной мышцы для восстановления работы сердца.

Благодаря скольжению относительно друг друга актиновых (актины ) и миозиновых (миозины ) протофибрилл происходит сокращение мышц, а также немышечные внутриклеточные сокращения. Движение ресничек и жгутиков связано со скольжением относительно друг друга микротрубочек, имеющих белковую природу.

Некоторые арктические и антарктические рыбы содержат в крови белки – антифризы, предотвращающие ее замораживание.

Некоторые белки при выполнении своих функций наделяют клетку способностью либо сокращаться, либо передвигаться. К таким белкам относят актин и миозин - фибриллярные белки, участвующие в сокращении скелетных мышц. Другой пример таких белков - тубулин, из которого построены клеточные органеллы - микротрубочки. Микротрубочки в период деления клетки регулируют расхождение хроматид. Микротрубочки - важные элементы ресничек и жгутиков, с помощью которых клетки передвигаются.

Однако существует большое количество белков, имеющих уникальные функции, которые не вошли в эту довольно простую классификацию.

6 Регуляторные белки , чаще называемые гормонами, участвуют в различных физиологических процессах.

К регуляторным белкам относят большую группу белковых гормонов, участвующих в поддержании постоянства внутренней среды организма, которые воздействуют на специфические клетки-мишени.

Многие гормоны являются олигопептидами или белками (например, инсулин, глюкагон [антагонист инсулина], адренокортикотропный гормон и др.).

Гормон инсулин состоит из двух α-цепей, соединенных дисульфидными мостиками.

Инсулин – гормон, образующийся в клетках островков Лангерганса в поджелудочной железе. Он играет важнейшую роль в метаболизме глюкозы в крови.

Кроме того, к регуляторным относят белки, присоединение которых к другим белкам или иным структурам клетки регулирует их функцию. Например, белок кальмодулин в комплексе с четырьмя ионами Са2+ может присоединяться к некоторым ферментам, меняя их активность.

Регуляторные ДНК-связывающие белки, присоединяясь в определённые моменты к специфичным участкам ДНК, могут регулировать скорость считывания генетической информации.

В гипофизе мозга синтезируется гормон, регулирующий рост организма. Существуют регуляторные белки, контролирующие биосинтез различных ферментов в организме.

На рисунке показан - БЕЛОК ИНСУЛИН - в виде объемной модели и в форме третичной структуры. Состоит из двух α-спиральных цепей, связанных двумя дисульфидными мостиками (сравни с рис. 2, где его строение показано схематически)

МОЛЕКУЛА ИНСУЛИНА , построенная из 51 аминокислотного остатка, фрагменты одинаковых аминокислот отмечены соответствующей окраской фона. Содержащиеся в цепи остатки аминокислоты цистеина (сокращенное обозначение ЦИС) образуют дисульфидные мостики –S-S-, которые связывают две полимерных молекулы, либо образуют перемычки внутри одной цепи.

Рецепторная (сигнальная) функция белков

Некоторые белки, встроенные в клеточную мембрану, способны изменять свою структуру под воздействием внешней среды.

Так происходит прием сигналов извне и передача информации в клетку.

Примером может служить фитохром - светочувствительный белок, регулирующий фотопериодическую реакцию растений, и опсин - составная часть родопсина пигмента - , интегральный мембранный белок, находящегося в клетках сетчатки глаза.

Фитохром (от Фито... и греч. chroma – цвет, краска) голубой пигмент из группы сложных белков – хромопротеидов; присутствует в клетках фотосинтезирующих организмов. Впервые обнаружен американсканским биохимиком У. Батлером в 1959 в семядолях проростков турнепса, выращенных в темноте.

Голубоватые фитохромы относятся к фотосинтетически неактивным пигментам.

Однако установлено, что под контролем фитохрома находятся синтезы биополимеров (ДНК, РНК, белков), системы биосинтеза хлорофилла, каротиноидов, антоцианов, органических фосфатов, витаминов. Ф. ускоряет катаболитический распад полисахаридов, жиров и резервных белков, активирует клеточное дыхание и Окислительное фосфорилирование.

Ферменты существует в двух взаимопревращаемых формах – Ф660 и Ф730, различных по спектрам поглощения. Под действием красного света с длина волны λ = 660 нм неактивный Ф660 превращается в активный Ф730. Обратное превращение происходит либо в темноте, либо при освещении красным светом с λ = 730 нм. Считают, что эти взаимопревращения обусловлены цис-транс-изомеризацией хромофора Ф. и конформационными перестройками белка.

Сигнальные молекулы (гормоны, нейромедиаторы) действуют на внутриклеточные процесс через взаимодействие со специфическими белками рецепторами.

Гормоны, циркулирующие в крови, находят клетки-мишени и воздействуют на них, специфично связываясь с белками-рецепторами, обычно встроенными в клеточную мембрану. Для гидрофобных регуляторных молекул, проходящих через клеточную мембрану, рецепторы локализуются в цитолазме клеток.

Сигнальные молекулы (гормоны, нейромедиаторы) действуют на внутриклеточные процессы через взаимодействие со специфическими белками-рецепторами. Так, гормоны, циркулирующие в крови, находят клетки-мишени и воздействуют на них, специфично связываясь с белками-рецепторами, обычно встроенными в клеточную мембрану. Для гидрофобных регуляторных молекул, проходящих через клеточную мембрану, рецепторы локализуются в цитоплазме клеток.

Наиболее важными из них являются фитохромы А и В (phyA and phyB). Фитохром А

Выполняет множество различных фоторегуляторных функций. При его участии происходит стимулирование и ингибирование проростания семян, индукция де-этиоляции, регуляция синтеза различных ферментов, регуляция развития корня, стимуляция цветения и регуляция циркадных ритмов.

Цикл основных изменений родопсина в палочках сетчатки

РОДОПСИН (от греч. rhodon - роза и opsis - зрение), зрительный пурпур, осн. зрительный пигмент палочек сетчатки позвоночных (кроме нек-рых рыб и земноводных на ранних стадиях развития) и беспозвоночных животных.

По химич. природе родопсин - сложный белок (хромопротеид), в состав которого входит 11-цис-ретиналь (хромофорная группа), гликопротеид, т. е. белок, соединённый с сахарами, и липиды (т. н. опсино-вая часть). Мол. масса родопсина позвоночных ок. 40 000, головоногих моллюсков-ок. 70 000. Р.- осн. структурно-функциональный компонент наружного сегмента палочек (см. Зрение, Сетчатка, Фоторецепторы).

Зрительный акт начинается поглощением Р. кванта света (максимум спектра поглощения Р.- ок. 500 нм). При этом происходит изомеризация 11-цис-ретиналя в полностью транс-форму (см. формулы), что приводит к постепенному разложению (фотолизу) молекулы Р., изменению ионного транспорта в фоторецепторе и возникновению электрич. сигнала, к-рый передаётся нервным элементам сетчатки. Регенерация Р. осуществляется или путём синтеза из 11-цис-ретиналя и освободившегося после фотолиза опсина, или при поглощении второго кванта одним из промежуточных продуктов фотолиза, а также в процессе синтеза новых дисков наружного сегмента сетчатки (последний путь для палочек основной).

В клеточных оболочках некоторыхрых галофильных бактерий обнаружен пигмент, в состав которого также входят ретиналь, гликопротеид и липиды. Этот бактериальный радапсин (структура его окончательно не установлена), по-видимому, участвует в фотосинтезе наряду с др. пигментами бактерий.

Особое значение для действия фитохрома имеет его обратимость: этот хромопротеид (сложный белок, содержащий, кроме аминокислот, также окрашивающие компоненты) встречается в двух формах, способных преобразовываться одна в другую.

Голубой фитохром 660 (Ф 660) имеет максимум поглощения в светло-красной области спектра с длиной волны 660 нм, а зелено-голубой фитохром 730 (Ф 730) - в темно-красной области спектра с длиной волны 730 нм.

При освещении светло-красным светом неактивный Ф 660 превращается в физиологически активный Ф 730, а при освещении темно-красным светом происходит превращение Ф 730 в Ф 660.

8 Пищевые и запасные белки , как следует из названия, служат источниками внутреннего питания, чаще для зародышей растений и животных, а также на ранних стадиях развития молодых организмов.

К пищевым белкам относят альбумин – основной компонент яичного белка, а также казеин – главный белок молока.

Под действием фермента пепсина казеин в желудке створаживается, это обеспечивает его задержку в пищеварительном тракте и эффективное усвоение. Казеин содержит фрагменты всех аминокислот, необходимых организму.

В ферритине, который содержится в тканях животных, запасены ионы железа.

К запасным белкам относят также миоглобин , по составу и строению напоминающий гемоглобин. Миоглобин сосредоточен, главным образом, в мышцах , его основная роль – хранение кислорода , который ему отдает гемоглобин. Он быстро насыщается кислородом (намного быстрее, чем гемоглобин), а затем постепенно передает его различным тканям при последующей физической нагрузке и кислородной недостаточности его высвободить..

Все это разнообразие функций проистекает из очень простого набора 20 аминокислот, из которых построена полипептидная цепь белка. Именно разное количество и разные сочетания этих аминокислот в цепи и определяет уникальность того или иного белка.

Структурная функция

Каталитическая функция

Функции белков в организме

Наиболее хорошо известная функция белков в организме – катализ различных химических реакций. Ферменты – это белки, обладающие специфическими каталитическими свойствами, то есть каждый фермент катализирует одну или несколько сходных реакций. Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), в том числе репликацию и репарацию ДНК и матричный синтез РНК. К 2013 году было описано более 5000 тысяч ферментов. Ускорение реакции в результате ферментативного катализа может быть огромным: например, реакция, катализируемая ферментом оротидин-5"-фосфатдекарбоксилазой, протекает в 1017 раз быстрее некатализируемой (период полуреакции декарбоксилирования оротовой кислоты составляет 78 миллионов лет без фермента и 18 миллисекунд с участием фермента). Молекулы, которые присоединяются к ферменту и изменяются в результате реакции, называются субстратами.

Структурные белки цитоскелета, как своего рода арматура, придают форму клеткам и многим органоидам и участвуют в изменении формы клеток. Большинство структурных белков являются филаментозными: например, мономеры актина и тубулина – это глобулярные, растворимые белки, но после полимеризации они формируют длинные нити, из которых состоит цитоскелет, позволяющий клетке поддерживать форму. Коллаген и эластин – основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины.

Существует несколько видов защитных функций белков:

Физическая защита. Физическую защиту организма обеспечивают коллаген – белок, образующий основу межклеточного вещества соединительных тканей (в том числе костей, хряща, сухожилий и глубоких слоёв кожи (дермы); кератин, составляющий основу роговых щитков, волос, перьев, рогов и других производных эпидермиса. Обычно такие белки рассматривают как белки со структурной функцией. Примерами белков этой группы служат фибриногены и тромбины, участвующие в свёртывании крови.

Химическая защита. Связывание токсинов белковыми молекулами может обеспечивать их детоксикацию. Особенно важную роль в детоксикации у человека играют ферменты печени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению из организма.

Иммунная защита. Белки, входящие в состав крови и других биологических жидкостей, участвуют в защитном ответе организма как на повреждение, так и на атаку патогенов. Белки системы комплемента и антитела (иммуноглобулины) относятся к белкам второй группы; они нейтрализуют бактерии, вирусы или чужеродные белки. Антитела, входящие в состав адаптативной иммунной системы, присоединяются к чужеродным для данного организма веществам, антигенам, и тем самым нейтрализуют их, направляя к местам уничтожения. Антитела могут секретироваться в межклеточное пространство или закрепляться в мембранах специализированных В-лимфоцитов, которые называются плазмоцитами.

Существуют несколько видов защитных функций белков:

Физическая защита. В ней принимает участие коллаген - белок, образующий основу межклеточного вещества соединительных тканей (в том числе костей, хряща, сухожилий и глубоких слоёв кожи (дермы)); кератин, составляющий основу роговых щитков, волос, перьев, рогов и др. производныхэпидермиса. Обычно такие белки рассматривают как белки со структурной функцией. Примерами этой группы белков служат фибриногены итромбины , участвующие в свёртывании крови.

Химическая защита. Связывание токсинов белковыми молекулами может обеспечивать их детоксикацию. Особенно важную роль в детоксикации у человека играют ферменты печени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению из организма .

Иммунная защита. Белки, входящие в состав крови и других биологических жидкостей, участвуют в защитном ответе организма как на повреждение, так и на атаку патогенов. Белки системы комплемента и антитела (иммуноглобулины) относятся к белкам второй группы; они нейтрализуют бактерии, вирусы или чужеродные белки. Антитела, входящие в состав адаптативной иммунной системы, присоединяются к чужеродным для данного организма веществам, антигенам, и тем самым нейтрализуют их, направляя к местам уничтожения. Антитела могутсекретироваться в межклеточное пространство или закрепляться в мембранах специализированных В-лимфоцитов, которые называютсяплазмоцитами . В то время как ферменты имеют ограниченное сродство к субстрату, поскольку слишком сильное присоединение к субстрату может мешать протеканию катализируемой реакции, стойкость присоединения антител к антигену ничем не ограничена .

Регуляторная функция

Многие процессы внутри клеток регулируются белковыми молекулами, которые не служат ни источником энергии, ни строительным материалом для клетки. Эти белки регулируют транскрипцию, трансляцию, сплайсинг, а также активность других белков и др. Регуляторную функцию белки осуществляют либо за счёт ферментативной активности (например,протеинкиназы), либо за счёт специфического связывания с другими молекулами, как правило, влияющего на взаимодействие с этими молекулами ферментов.

Так, транскрипция генов определяется присоединением факторов транскрипции - белков-активаторов и белков-репрессоров - к регуляторным последовательностям генов. На уровне трансляции считывание многих мРНК также регулируется присоединением белковых факторов , а деградация РНК и белков также проводится специализированными белковыми комплексами . Важнейшую роль в регуляции внутриклеточных процессов играют протеинкиназы - ферменты, которые активируют или подавляют активность других белков путём присоединения к ним фосфатных групп.

Сигнальная функция

Сигнальная функция белков - способность белков служить сигнальными веществами, передавая сигналы между клетками, тканями, о́рганами и разными организмами. Часто сигнальную функцию объединяют с регуляторной, так как многие внутриклеточные регуляторные белки тоже осуществляют передачу сигналов.

Сигнальную функцию выполняют белки-гормоны, цитокины, факторы роста и др.

Гормоны переносятся кровью. Большинство гормонов животных - это белки или пептиды. Связывание гормона с рецептором является сигналом, запускающим в клетке ответную реакцию. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и другие процессы. Примером таких белков служит инсулин, который регулирует концентрацию глюкозы в крови.

Клетки взаимодействуют друг с другом с помощью сигнальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким белкам относятся, например, цитокины и факторы роста.

Цитокины - небольшие пептидные информационные молекулы. Они регулируют взаимодействия между клетками, определяют их выживаемость, стимулируют или подавляют рост, дифференцировку, функциональную активность и апоптоз, обеспечивают согласованность действий иммунной, эндокринной и нервной систем. Примером цитокинов может служить фактор некроза опухоли, который передаёт сигналы воспаления между клетками организма .